原子力显微镜是继扫描隧道显微镜之后,于1986年发明的一种具有原子级高分辨的新型仪器,可以在大气和液体环境下对各种材料和样品进行纳米空间分辨的探测,或者直接进行纳米操纵。AFM现已广泛应用于半导体、纳米功能材料、生物、化工、食品、医药研究等领域中。由于电子显微镜必须在高真空和高电压条件下测试样品,对制样的要求比较高,而AFM可在样品的自然条件下对样品进行无损探测,在一些生物高聚物如蛋白质(尤其如不规则纤维状蛋白)以及多糖中的应用上有较多优势,因而在食品领域中开辟了新的应用前景。如今,AFM由于其简单可操作性以及高分辨的检测结果而在食品科学方面得到广泛应用,下文就AFM在食品科学各领域中的应用做简单介绍。
AFM可以对由多糖形成的凝胶网络结构进行测量,对多糖分子的观测是基于在多糖稀释液的情况下进行的,而当多糖溶液的浓度远离其稀释浓度并达到某一临界浓度时,由于分子链之间的相互作用而形成凝胶网络,观察这些凝胶网络的形态特征就可以对分析多糖分子间的相互作用提供有用的参考。应用AFM尚可观测到一些蛋白质或多成分聚合物的凝胶体系,将AFM与光学显微镜、流体力学及离心实验相结合对不同浓度和条件下的冷凝胶乳清蛋白溶液中的微粒进行了观察比较,发现溶液浓度、离子强度等条件对凝胶溶液的组织结构会产生影响;运用AFM并结合拉曼光谱及流体力学观测不同条件(离子强度、PH值等)下的热诱导乳清蛋白凝胶的前体溶液,揭示了该溶液是由椭圆形的颗粒组成,且随着NaCl的浓度增加,颗粒尺寸与数量也会随之提高,所以离子强度的增加使乳清蛋白由半透明凝胶转变为不透明凝胶。在半透明凝胶中a螺旋结构有所减少,而B折叠结构在两种凝胶中的数量都维持不变。对经80℃加热180分钟后的浓度为2%w/w的乳清蛋白凝胶前体溶液(含0.1mol/dmd3的NaCl,PH为2进行AFM观测所得到的误差信号图,与其他条件下测得的AFM图进行比较就可以分析不同条件对凝胶颗粒超微结构的影响。所以通过观测在不同条件下凝胶溶液中的微粒形态和相互作用的变化以及凝胶网络的结构变化,可以分析凝胶形成的机理及凝胶形成的最佳条件,这对建立有利于食品品质与口感的凝胶形成体系具有启发意义。